تولید آنتی بادی تک زنجیره‌ای انسانی شده ضد مارکر CD20 در E.coli

Authors

  • احمد‌زاده, وحیده
  • حسینپور فیضی, محمد‌علی
  • خاوری نژاد, رمضانعلی
  • فرج‌نیا, صفر
Abstract:

Background and Objectives: Rituximab is an anti-CD20 chimeric monoclonal antibody widely used for the treatment of malignant B cells lymphoma. However, the immunogenicity of murine-derived monoclonal antibodies and the large size of full length antibodies restrict cancer immunotherapy. Humanized single chain antibodies can be a solution and a promising alternative for application in immunotherapy. The aim of this study was to produce a humanized scFv antibody for a potential use in the diagnosis and treatment of B cell lymphoma. Materials and Methods: We used a CDR grafting based approach to design a humanized scFv gene fragment. The CDRs were grafted onto the closest human frameworks. The designed sequence was expressed in E.coli then purified. The level of expression was analyzed by SDS-PAGE and the reactivity to CD20 expressing cell line was explored by immunoblotting. Results: Similarity analyses revealed that human germline gene IGHV1-46*03 and IGKV1-39*01 have the highest homology with their murine counterparts. Analysis by SDS-PAGE exhibited a high expression level in E. coli. Reactivity to CD20 expressing Raji cells showed that the produced antibody maintained the binding capacity to human CD20 marker. Conclusion: In our study, humanized anti- CD20 scFv indicated an original antigen-binding affinity. The findings serve as a basis for the development of novel therapeutic strategies in the treatment of CD20- expressing cancers.

Upgrade to premium to download articles

Sign up to access the full text

Already have an account?login

similar resources

تولید آنتی بادی تک زنجیره ای انسانی شده ضد مارکر cd۲۰ در e.coli

زمینه و هدف: رتوکسی مب (rituximab) آنتی بادی مونوکلونال کایمریک بر ضد آنتی ژن cd20 بوده، به طور گسترده برای درمان لنفومای سلول های b استفاده می گردد. با این وجود سایز بزرگ و ایمنی زایی آنتی بادی های کامل موشی همواره به عنوان مشکل در ایمونوتراپی مطرح بوده است. جهت حل این مشکل می توان از قطعات کوچک آنتی بادی انسانی شده استفاده نمود. هدف از این تحقیق تولید آنتی بادی تک زنجیره ای انسانی به منظور کا...

full text

ساخت کتابخانه ی آنتی بادی تک دمین شتری بر ضد آنتی ژن های سلولی سرطان سینه

زمینه و هدف: آنتی بادی های زنجیره سنگین شتری Camelied-derived heavy chain) (VHH= یک آنتی بادی شتری بوده و کوچک ترین واحد باند شونده به آنتی ژن است. اندازه کوچک نانوبادی ها بزرگ ترین مزیت آن ها می باشد که سبب دستکاری ژنتیکی راحت آن ها می شود. این مطالعه با هدف ساخت کتابخانه ی آنتی بادی تک دمین از شتر ایمن شده با یک رده سلولی آدنوکارسینومای سینه ی انسان (SKBR3) طراحی و اجرا شد. روش بررسی: در این ...

full text

اثر بربرین در تنظیم آستروسیتهای Gfap+ ناحیه هیپوکمپ موشهای صحرایی دیابتی شده با استرپتوزوتوسین

Background: Diabetes mellitus increases the risk of central nervous system (CNS) disorders such as stroke, seizures, dementia, and cognitive impairment. Berberine, a natural isoquinolne alkaloid, is reported to exhibit beneficial effect in various neurodegenerative and neuropsychiatric disorders. Moreover astrocytes are proving critical for normal CNS function, and alterations in their activity...

full text

اثر بربرین در تنظیم آستروسیتهای Gfap+ ناحیه هیپوکمپ موشهای صحرایی دیابتی شده با استرپتوزوتوسین

Background: Diabetes mellitus increases the risk of central nervous system (CNS) disorders such as stroke, seizures, dementia, and cognitive impairment. Berberine, a natural isoquinolne alkaloid, is reported to exhibit beneficial effect in various neurodegenerative and neuropsychiatric disorders. Moreover astrocytes are proving critical for normal CNS function, and alterations in their activity...

full text

تولید آنتی بادی بر ضد IgG انسانی در خرگوش: مقایسه دو روش تزریق داخل ماهیچه ای و زیر جلدی

Background and objectives: Anti-human immunoglobulin G (IgG) antibody is produced against human IgG in various laboratory animals. The present study tried not only to produce anti-human IgG, but also to assess different antigen injection techniques leading to optimal production of anti-human globulin.Methods: The antibody was separated from human serum using precipitation method with sodium sul...

full text

My Resources

Save resource for easier access later

Save to my library Already added to my library

{@ msg_add @}


Journal title

volume 21  issue 88

pages  12- 21

publication date 2013-07

By following a journal you will be notified via email when a new issue of this journal is published.

Keywords

No Keywords

Hosted on Doprax cloud platform doprax.com

copyright © 2015-2023